含糖量子企业自身的冗杂性和众多N-glycoproteins低表现技术不使对N-glycosylation节构的定性分析的描写特别艰难。在加测低丰度的N糖基化呈现淀粉酶或肽段时，在这当中参杂非常多的未呈现的淀粉酶肽断，这很简单将低丰度的糖基化呈现淀粉酶肽段的移动信号覆盖。凝素亲和法是现在糖淀粉酶质组学中操作范围广泛的离心分离含有方法步骤。凝集素（lectin）一类糖相综合淀粉酶质，能专业识别系统某个特有节构的单糖或聚糖中对应的糖基字段而与之相综合，这些食品与糖链可逆反应非共价相综合，糖淀粉酶或糖肽被凝集素采集随后，一般用对应的单糖借助寡头垄断相综合凝集素将糖淀粉酶或糖肽过柱到地面上。 蛋清质路过酶解后采用凝集素（lectin）丰度N-糖基化肽段，随后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中除去相连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该工作引发Asn原子量加剧2.9890Da。接下来用高高精准度LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段，用搜索信息库，证明脱糖后原子量与此理论研究原子量的发生变化甚至糖基化体现肽段的回文序列，为了设定该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点设定以来，再采用label-free的方式对其来酶联免疫法分析一下。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031